Si has estado leyendo sobre Péptido y quieres una sola página con lo útil —definiciones, contexto, cómo se estudia y las preguntas que se repiten—, es esta.
Revisado el 2026-01-14. Lo que sigue en debate se marca como tal.
La estructura de los dominios está muy conservada en ambas isoformas (Fig. 1). La secuencia de aas de STIM2 en ratón comparte un 92% de homología con STIM2 en el ser humano, de acuerdo con el alineamiento de secuencias generado por el modelo informático BLAST, y la estructura de dominios también se encuentra altamente conservada (Fig. 1). Finalmente, en el ser humano STIM2 sufre modificaciones in vivo en su estructura una vez terminada la fase de traducción, tales como una fase de maduración por eliminación del péptido señal S/ER (14 aas), glicosilación y grados variables de fosforilación. Sin embargo, se desconocen los sitios de fosforilación (Fig. 1).
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Estructura de los dominios === La región N-terminal de STIM2 se localiza en el lumen del S/ER y contiene un dominio sensible al Ca2+ llamado EF-hand, otro dominio EF-hand ‘‘oculto’’ descubierto recientemente, y un dominio alfa estéril (SAM), bien conocido por su mediación en interacciones entre proteínas (Fig. 1). La región N-terminal está separada de la región C-terminal por un dominio transmembrana simple, muy conservado entre las proteínas de la familia STIM. La región C-terminal presenta un alto grado de conformación en hélice alfa. Una porción grande cercana al dominio transmembrana muestra una conformación similar a un dominio de la familia ezrin/radixin/moesin (ERM), la cual contiene dos dominios coiled-coil o hélice superenrollada. Los dominios coiled-coil median la interacción entre las proteínas de la familia STIM, permitiendo que se unan y formen homo o heterodímeros (Fig. 1). Finalmente, al final de la región C-terminal, STIM2 contiene un dominio rico en prolina e histidina y un extremo rico en lisina de 17 aas (Fig. 1).
Fuentes: es.wikipedia.org
=== La región EF-hand-SAM === La región formada por los dominios EF-hand y SAM (EF-SAM) es vital para la función de las proteínas STIM. El dominio EF-hand es un sensor de Ca2+ que permite a las moléculas STIM detectar cambios en la concentración de Ca2+ ([Ca2+]) contenido dentro del S/ER. Las isoformas STIM se activan cuando se libera el Ca2+ físicamente unido al dominio EF-hand, como resultado de una disminución en la [Ca2+] dentro del S/ER, que normalmente se produce después de la activación de los receptores IP3. Estos receptores están localizados en la membrana del S/ER y actúan como canales a través de los cuales se libera al citoplasma el Ca2+ contenido en el S/ER , contribuyendo a su vaciado.
Fuentes: es.wikipedia.org
Se ha comprobado tanto in vitro como in vivo, que las moléculas STIM que poseen dominios EF-hand mutantes que no son capaces de atrapar Ca2+ están constitutivamente activadas y a su vez activan continuamente SOCE, independientemente de la [Ca2+] en el S/ER. El dominio SAM es importante para la oligomerización de las isoformas STIM, ya que versiones de ambas proteínas con mutaciones en este dominio pierden la capacidad de formar estructuras llamadas puctae (evaginaciones del S/ER a la membrana plasmática de la célula). Estudios in vitro de unión a Ca2+, realizados con regiones EF–SAM aisladas a partir de versiones humanas de moléculas STIM1 (residuos 58–201) o STIM2 (residuos 149–292), mostraron que dichos fragmentos se unen a Ca2+ con una afinidad muy similar (STIM2 Kd~0.5 mM; STIM1 Kd~0.2–0.6 mM), estando dentro del rango de [Ca2+] encontrados en el S/ER. Sin embargo, STIM2 se diferencia de STIM1 en que la primera está parcialmente activa a [Ca2+] basales en el S/ER, y se activa totalmente mucho antes durante el vaciado del Ca2+ almacenado en el S/ER. A pesar de la misma afinidad por el Ca2+ mostrada por ambas regiones EF-SAM, la proteína completa de STIM2 muestra una sensibilidad menor por la [Ca2+] en células transfectadas in vitro. Esta discrepancia indica que otras regiones de la proteína contribuyen a la diferente sensibilidad por la [Ca2+] o al umbral de activación diferente mostrado por ambas isoformas.
Fuentes: es.wikipedia.org
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